Биохимия доступным языком. Учебник-репетитор - страница 3

2. Обратимое осаждение (коагуляция) характерно для:

а) Изоэлектрического состояния – когда рН (кислотность) раствора нейтрализует заряд молекул белка, что неизбежно приводит к осаждению. При изменении кислотности в любом направлении растворимость протеина вновь восстанавливается за счет приобретения заряда.

б) Высаливание – осаждение белка при добавлении солей щелочных металлов. Ионы солей стягивают гидратные оболочки белка и нейтрализуют его заряд. Оба фактора, удерживающих белок в растворе, исчезают, что приводит к обратимой коагуляции.

Адсорбционная пептизация – вторичное растворение осажденного белка в избытке солей тяжелых металлов.

Соотношение процессов денатурации и коагуляции белка неоднозначно. Возможны три варианта:

– Денатурация с коагуляцией – возникают при кипячении в нейтральной, слабокислой или слабощелочной среде;

– Денатурация без коагуляции – происходит в сильнокислой или сильнощелочной среде:

– Коагуляция без денатурации – характерна для высаливания или изоэлектрического состояния.

Что может быть важнее ферментов (энзимов)? Любой биохимик ответит – ни-че-го. Если белки – самый значимый класс биологических молекул, то энзимы – ключевая группа белков (аналогия: белки – дворянство химического мира, ферменты – королевский двор).

Жизнь – это, прежде всего – процесс, совокупность сложнейших функций, каждая из которых – набор биохимических реакций, и все эти реакции катализируют ферменты. Таким образом, энзимы – первейшая основа жизни.

1. Общая характеристика

Ферменты – биологические катализаторы. Это доказывает сходство ферментов и катализаторов:

1. повышают скорость химической реакции;

2. действуют в мизерных концентрациях;

3. не расходуются в ходе реакции;

4. не смещают химическое равновесие реакций.

Но, поскольку все ферменты являются белками, существует ряд их отличий от неорганических катализаторов:

1. ферменты более активны;

2. они регулируемы;

3. работают только в узких рамках физиологических параметров (температура, рН и др., см. ниже);

4. ферменты специфичны.

Рассмотрим подробнее типы специфичности ферментов:

а) абсолютная: один фермент реагирует только с одним видом субстрата3 (обозначается – S) в реакции только одного типа. Это самый распространенный тип специфичности, поэтому он не нуждается в примерах;

б) относительная: 1 фермент – несколько субстратов – 1 реакция (пример: пищеварительные ферменты);

в) стереоспецифичность: фермент работает только с одним из изомеров субстрата (пример: малатдегидрогеназа).

2. Строение сложных ферментов

Замечу, что энзимы (как и все белки) делят на простые и сложные. Простые – их молекула построена только из аминокислот. Сложные – в их состав входит также небольшая небелковая часть.

Рассмотрим подробнее строение сложных ферментов. Белковая часть их молекулы (бо̀льшая по размеру) – апофермент; небелковая – кофактор.

Кофакторы делят на:

а) кофермент – связан с апоферментом легко, нековалентно и поэтому может на время отходить от белковой части;

б) простетическая группа – связана с апоферментом ковалентно, жестко.

3. Строение активного центра

Активный центр – это рабочий орган фермента, с его помощью энзим и проводит реакцию катализа. В его состав входят аминокислотные последовательности и кофактор (у сложных энзимов). Активный центр построен из двух частей:

а) контактная площадка