Простое начало. Как четыре закона физики формируют живой мир - страница 12

Аминокислотная цепь в воде изгибается, перекручивается и складывается в специфическую форму. Чаще всего в белках встречаются два варианта вторичной структуры: спирали и листы (на рисунке – слева и справа соответственно).

Я не стал рисовать все атомы в этих структурах, а ограничился лишь несколькими показательными точками и связями между ними. Спиральная и листовая структуры в белковых молекулах настолько распространены, что мы часто изображаем стилизованные формы – плавную спираль диаметром около нанометра (одной миллиардной доли метра) и лист (или слегка складчатый слой) из нескольких тяжей шириной примерно треть нанометра.

Раньше всего, в 1958 году, была открыта трехмерная структура белка миоглобина, который переносит кислород в мышцах. Как и в случае ДНК и многих других молекул, это стало возможно благодаря математическому анализу дифракционной картины, полученной в результате облучения вещества рентгеновскими лучами. Структурой миоглобина занималась в Кембриджском университете группа Джона Кендрю. Для проведения рентгенографии белки нужно перевести в твердое состояние, превратив в кристаллы. Но если кристаллы сахара, например, можно получить на любой кухне, то подтолкнуть белки к кристаллизации не так-то просто даже в современной лаборатории. Сотрудники Кендрю безуспешно экспериментировали с миоглобином морских свиней, пингвинов, морских котиков и других животных, пока не наткнулись на мясо кашалота, очень кстати припасенное в морозильной камере на Кембриджской станции низкотемпературных исследований. (Особенное внимание именно к этой группе животных объясняется тем, что мышцы морских обитателей, дышащих воздухом и погружающихся на большую глубину, содержат очень много миоглобина, который позволяет им запасать больше кислорода и реже всплывать на поверхность.) Белок кашалота формировал «поистине изумительные <…> гигантские кристаллы»^>1. Изучив их, Кендрю и его коллеги определили, что 153-аминокислотная цепь миоглобина складывается в структуру из восьми спиралей и нескольких неспиральных перемычек, прикрепленную к плоскому небелковому комплексному соединению, в котором атом железа связывается с кислородом (см. рисунок).

Пример белка, состоящего главным образом из листов, мы тоже можем найти в морском мире. Зеленый флуоресцентный белок, GFP, – это светоиспускающий белок, впервые обнаруженный в организме биолюминесцентной медузы. GFP представляет собой цепь из 238 аминокислот, сложенную в бочонок из листов шириной около трех нанометров, внутри которого находится фрагмент молекулы, отвечающий за испускание зеленого света (см. рисунок ниже^>2). Этот белок не остался простой океанической диковиной. Ученые научились внедрять GFP в бактерии, грибы, растения и даже животных, от плодовых мушек до рыбок данио-рерио, превратив его в своеобразный маяк, метку, позволяющую визуализировать нужные типы клеток и наблюдать, как они растут, движутся и делятся. Кроме того, GFP можно cшивать с интересующими белками, создавая так химерные молекулы-репортеры, за которыми легко следить: по свечению можно узнать, в какой части клетки они находятся, как ведут себя, когда клетки выполняют разные задачи, какие связи устанавливают с другими белками при создании более сложных структур[13]. Сегодня существует богатая палитра производных от GFP либо происходящих из кораллов флуоресцентных белков, испускающих свет всех цветов радуги и носящих названия от незамысловатых («красный флуоресцентный белок») до куда более выразительных («мандарин», «вишня», «слива» – целая серия фруктовых имен). Этот ансамбль лег в основу многоцветной визуализации биологических механизмов, сферы применения которой вышли далеко за пределы морской колыбели этих белков