Руководство к практическим занятиям по биохимии. Учебное пособие для студентов специальностей «Ветеринария» и «Ветеринарно-санитарная экспертиза» - страница 4

Аминокислоты, кодируемые генетическим кодом и включающиеся в процессе трансляции в белки, называют протеиногенными. В основу современной классификации аминокислот положено химическое строение их радикалов. Каждая аминокислота имеет не только своё название (тривиальное и химическое), но и принятое трехбуквенное сокращение, а также латинский однобуквенный символ.

Следует отметить, что аминокислоты являются не только структурными элементами пептидов и белков, но и входят в состав других природных соединений (коферментов, конъюгированных желчных кислот, антибиотиков). Некоторые аминокислоты являются предшественниками биологически активных веществ (гормонов, биогенных аминов) или важнейшими метаболитами (глюконеогенез, биосинтез и деградация протеиногенных аминокислот, цикл мочевинообразования).

Аминокислоты традиционно делятся на заменимые и незаменимые в зависимости от возможности их синтеза в организме животного. Для большинства моногастричных (нежвачных) животных незаменимыми являются 8 аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин, для растущего организма детенышей к незаменимым относят также аргинин и гистидин. Жвачные животные получают незаменимые аминокислоты преимущественно за счет бактериального белка, синтезируемого в рубце.

В белках различают несколько уровней структурной организации: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. Первичная структура определяется числом и последовательностью аминокислотных остатков, соединённых между собой пептидными связями. Вторичная структура возникает за счёт образования водородных связей между группами >N-H и O=C< данной полипептидной цепи, что приводит к упорядоченному расположению отдельных участков полипептидной цепи в виде α-спиральной или β-складчатой структуры. Третичная структура белков образуется за счёт взаимодействия радикалов аминокислот (водородные связи, ионные связи, дисульфидные мостики, гидрофобные взаимодействия). Четвертичная структура некоторых белков образуется при взаимодействии отдельных полипептидных цепей, обладающих вторичной и третичной структурой.

Белки условно делят на простые (при гидролизе образуют смесь аминокислот) и сложные, или конъюгированные (состоят из белкового и небелкового компонентов). В качестве небелковой части (простетической группы) конъюгированных белков могут выступать нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды, металлы, пигменты, а также фосфорная кислота и коферменты, что находит отражение в классификации данной группы биологических соединений:

• хромопротеины

• нуклеопротеины

• липопротеины

• фосфопротеины

• гликопротеины

• металлопротеины

Хромопротеины содержат окрашенную простетическую группу, например, красные белки – гемопротеины (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, каталаза, пероксидаза), желтые белки – флавопротеины (ферменты класса оксидоредуктаз, содержащие производные рибофлавина).

Нуклеопротеины в качестве простетической группы содержат ДНК или РНК, что объясняет их участие в экспрессии генов и биосинтезе белка.

Липопротеины содержат такие липиды как триацилглицеролы, свободные жирные кислоты, эфиры холестерина, фосфолипиды и отличаются друг от друга процентным содержанием белка и плотностью. Липопротеины встречаются как в свободном виде (ЛП плазмы крови), так и в структурированном (в составе клеточных и внутриклеточных биомембран).