Сборник задач и упражнений по биохимии для студентов медицинских специальностей - страница 2
– C–C – C – NH>2
Предположите физические, химические и биологические свойства этого соединения:
Составьте 1–2 формулы аминов из предложенного списка и обведите в этих формулах аминогруппы: этаноламин, холин, ацетилхолин, норадреналин, адреналин, пиридоксаминфосфат, гистамин, серотонин.
Перечислите все известные вам серосодержащие функциональные группы в структуре органических соединений.
Допишите структурную формулу органического соединения с одной сульфгидрильной группой с общим числом атомов углерода, равным 2. Назовите его по систематической номенклатуре.
– C–C – SH
Предположите физические, химические и биологические свойства этого соединения:
Составьте 1–2 формулы соединений с SH-группой из предложенного списка и обведите в этих формулах сульфгидрильную группу: цистеин, глутатион, коэнзим А.
Перечислите все известные вам фосфоросодержащие функциональные группы в структуре органических соединений.
Соедините аминокислоту серин с фосфорной кислотой, покажите образованную формулу фосфосерина.
Составьте схему строения АТФ, выделив остатки фосфорной кислоты.
Составьте 1–2 формулы соединений с остатком фосфорной кислоты из предложенного списка и обведите в этих формулах фосфатный фрагмент: 2-фосфоглицериновая кислота, 3-фосфоглицериновая кислота, глицеральдегид-3-фосфат, диоксиацетонфосфат, фосфоенолпируват.
Перечислите все известные вам пятичленные гетероциклы.
Составьте формулу пиррола. Предположите физико-химические и биологические свойства пиррол-содержащих биоорганических соединений.
Проанализируйте потенциальные физико-химические и биологические свойства соединения на основе его химической формулы:
Перечислите все известные вам шестичленные гетероциклы.
Составьте формулу пиридина Предположите физико-химические и биологические свойства пиридинсодержащих биоорганических соединений.
Проанализируйте потенциальные физико-химические и биологические свойства двух родственных соединений на основе их химической структуры:
Раздел 2. Аминокислоты и простые белки
Гидрофильность
Гидрофобность
Амфифильность (амфотерность)
Аминокислоты
Цвиттер-ион
Пептидная (амидная) связь
Пептиды
Белки
Нативная структура белка (активность)
Денатурация белка
Ренатурация
Фолдинг белка
Мисфолдинг белка
Болезни, связанные с мисфолдингом белка
Шапероны
Денатурация, факторы денатурации (с причинами)
Изоэлектрическая точка (ИЭТ, pI)
Олигомерный белок
Белковая субъединица (протомер)
Домен в молекуле белка
Гистоны
Глутатион
Карнозин,
Коллаген,
Эластин,
Пепсин
Инсулин
Биуретовая реакция
Нингидриновая реакция
Ксантопротеиновая реакция
Реакция Фоля
Заменимые аминокислоты (с перечислением)
Незаменимые аминокислоты (с перечислением)
Протеиногенные аминокислоты
Непротеиногенные аминокислоты (с примерами)
Нестандартные аминокислоты (примеры и функции)
Физико-химические свойства аминокислот
Диализ
Хроматография
Уровни структурной организации белка
Первичная структура белка
Вторичная структура белка
Третичная структура белка
Четвертичная структура белка
Изоэлектрическая точка белка
Альфа-спираль
Бета-складчатость
Связи, участвующие в стабилизации разных уровней структурной организации белка
Различные способы классификации аминокислот
Амфотерность аминокислот
Заменимость и незаменимость аминокислот
Процесс биосинтеза белка
Механизм образования пептидов в организме – прицельный (специфический) протеолиз белков или синтез ферментными системами из аминокислот